Robert Huber
Premio Nobel nella chimica 1988

Ero il 20 febbraio 1937 nato in München come il primo bambino di Sebastian e di Helene Huber. Il mio padre era cassiere ad una banca e la mia madre ha mantenuto la casa ed ha portato in su i bambini, me e la mia sorella più giovane, un'operazione difficile durante la guerra, una lotta continua per un certo latte e pane e ricerca dei ripari di incursione aerea. Non ci era scuola di grammatica in 1945 e 1946 ed io ha registrato la Karls-Palestra di Humanistische in München 1947 con insegnamento intenso di latino e di greco, una certa scienza naturale ed alcune ore mensili facoltative di chimica. Ho imparato facilmente ed ho avuto tempo di seguire la mia inclinazione per gli sport (atletismo e corsa con gli sci chiari) e la chimica, che mi sono insegnato leggendo tutti i manuali che potrei ottenere.

Ho lasciato la palestra con il Abitur in 1956 ed ho cominciato a studiare la chimica al Technische Hochschule (Technische successivo Universität) in München, dove inoltre ho fatto il diploma nella chimica in 1960. Uno stipend del und Kultur di Erziehung del für del Ministerium di Bayerisches e più successivamente del DES Deutschen Volkes di Studienstiftung ha contribuito ad alleviare i problemi finanziari della mia famiglia e che ha permesso che me studiassi immediatamente. Gli insegnanti che più impressionanti mi ricordo di erano W. Hieber ed il diction impressionante logico e di flusso delle sue conferenze nella chimica inorganica; E.O. Fischer, la stella giovane nella chimica metallo-organica; F. Weygand e la sua conoscenza profonda di chimica organica; e G. Joos e G. Scheibe, il fisico e physicochemist, rispettivamente. Ho unito il laboratorio del crystallographer W. il Hoppe per il mio lavoro del diploma sugli studi cristallografici del ecdysone dell'ormone di metamorfosi dell'insetto. La parte di questi studia è stata fatta nel laboratorio del Karlson al der Universität München di Physiologisch-Chemisches Institut, dove ho trovato da un esperimento crystallograpic semplice il peso molecolare e la natura steroide probabile del ecdysone che Hoppe ed io più successivamente hanno delucidato in dettaglio atomico dopo il mio lavoro di tesi che era sulla struttura di cristallo di diazo residuo (1963). Questa scoperta lo ha convinto dell'alimentazione della cristallografia e lo ha condotto continuare in questo campo.

Dopo che un certo numero di determinazioni della struttura dei residui organici e sviluppo metodico delle tecniche che di ricerca del Patterson ho cominciato in 1967, con il supporto del Braunitzer e del Hoppe, nel lavoro cristallografico sul erythrocruorin della proteina dell'insetto (con Formanek). La delucidazione di questa struttura e della relativa rassomiglianza ai globins mammiferi come determinati da Perutz e da Kendrew nei loro studi classici ha suggerito per la prima volta un popolare universale del globin. In 1971 l'università di Basilea mi ha offerto una sedia di biologia strutturale al Biozentrum ed al Massimo-Planck-Gesellschaft la posizione di un direttore Massimo-Planck-Institut al für Biochemie, che ho accettato. Sono rimasto collegato con il Technische Universität München, dove sono diventato professore in 1976. 

In 1970, avevo cominciato il lavoro sull'inibitore pancreatico di base della tripsina che più successivamente si è trasformato in nel residuo del modello per lo sviluppo di proteina RMN, dynamics molecolare e la piegatura sperimentale studia in altri laboratori. Il lavoro nel campo degli enzimi proteolitici e dei loro inibitori naturali è stato continuato ed estendere a molti codici categoria differenti dell'inibitore, alle proteasi, ai loro proenzymes ed ai complessi fra loro (con Bode, Bartels, Chen, Fehlhammer, Deisenhofer, Loebermann, Kukla, Papamokos, Ruhlmann, Steigemann, Toknoka, Wang, Walter, Weber, Wei) includenti recentemente gli inibitori delle proteasi della cisteina (con Musil, Bode, Engh) e di altri enzimi idrolitici come un-amilasi (whith Pflugrath, Wiegand) e l'idrolasi della creatina (con Hoeffken). Il potenziale di questi sistemi per il disegno della proteina e della droga ha stimolato il nostro interesse fino ad oggi.

Presto nel lavoro iniziato I di anni settanta sulle immunoglobuline e sui loro frammenti, che hanno culminato nella delucidazione di parecchi frammenti, di un anticorpo intatto e del relativo frammento di Fc, la prima glicoproteina da analizzare in dettaglio atomico (con Colman, Deisenhofer, Epp, Marquart, Matsushima). Il lavoro è stato estendere alle proteine che si interagiscono con le immunoglobuline e fino le proteine del complemento (con Paques, Jones, Deisenhofer). Inoltre abbiamo studiato una varietà di enzimi che conducono alla delucidazione della struttura e della natura chimica della parte del selenio in perossidasi del glutatione (con Ladenstein, Epp). Abbiamo determinato le strutture dello synthase del citrato in differente dichiariamo del ligation (con Remington, Wiegand) e recentemente di multienzyme molto grande complesso, synthase pesante della riboflavina (con Ladenstein).

Presto nel 1 980s abbiamo cominciato con gli studi delle proteine coinvolgere nell'energia di eccitazione e trasferimento dell'elettrone, luce-raccogliente le proteine (con Schirmer, Bode), proteina bilin-legantesi successiva, il centro di reazione (con Deisenhofer, Epp, Miki in collaborazione con Michel) e l'ossidasi dell'ascorbato (con Messerschmidt, Ladenstein) che sono descritte nella mia conferenza.

La maggior parte di questi studi strutturali erano imprese di collaborazione con altri laboratori, molte di loro dai paesi stranieri.

Avevamo scoperto che alcune delle proteine hanno analizzato la flessibilità su grande scala indicata quale erano dal punto di vista funzionale significative. Il sistema di trypsinogen è stato studiato (con Bode) in dettaglio grande dalla cristallografia di temperatura insufficiente, dalla spettroscopia dei raggi gamma, dalla modifica chimica e dai calcoli molecolari di dynamics. Tuttavia, ha richiesto determinati anni prima della Comunità scientifica generalmente ha accettato che la flessibilità ed il disordine sono proprietà molecolari molto relative inoltre in altri sistemi.

L'elaborazione dei metodi della cristallografia della proteina è stata nel fuoco del lavoro del mio laboratorio dall'inizio ed ha condotta allo sviluppo del perfezionamento in cristallografia della proteina (con Steigemann, Deisenhofer, Remington), all'elaborazione dei metodi di ricerca del Patterson (con Bartels e Fehlhammer), ai metodi e suites dei programmi destinati all'elaboratore per la valutazione di dati di intensità e correzione di assorbimento (FILME, con Bartels, Bennett, Schwager), per la computazione cristallografica della proteina (PROTEINA, con Steigemann), per l'interpretazione di densità dei grafici di calcolatore e dell'elettrone ed il perfezionamento (FRODO, Jones) e per la raccolta di dati del rivelatore di zona (MADNES, Pflugrath, Messerschmidt). Questi metodi e programmi sono oggi in uso in molti laboratori nel mondo.

Ho sposato Christa Essig in 1960. Abbiamo quattro bambini. Il derivato più anziano (1961) ed i due figli (1963, 1966) sono stati o stanno studiando l'economia. La figlia più giovane (1976) mostra un certo interesse nella biologia, un'ultima speranza.

Da Les Prix Nobel. I premi Nobel 1988, redattore hanno strappato Frängsmyr, [fondamento Nobel], Stoccolma, 1989

Questi autobiography/biografia è stata scritta ai tempi del premio e più successivamente è stata pubblicata nella serie Les Prix Nobel del libro/conferenze Nobel. Le informazioni a volte sono aggiornate con un'addenda presentata dal Laureate. Per citare questo documento, dichiarare sempre la fonte come indicato sopra.